福摩萨尼尔氏酵母-反硝化盐单胞菌-挪威假丝酵母Candidanorvegensis
Midkine 在维持组织稳态和促进组织修复方面具有不可替代的作用。
重组生物素化人CD98蛋白(Recombinant Biotinylated Human CD98 Protein, His-Avi Tag)是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具,广泛应用于细胞代谢、免疫学以及肿瘤学研究中。CD98,也称为4F2重链或SLC3A2,是一种跨膜蛋白,参与细胞的氨基酸转运和代谢调节,对细胞的生长、增殖和免疫功能具有重要作用。 CD98的功能与作用 CD98是一种异二聚体氨基酸转运蛋白的重链亚基,主要与轻链亚基(如LAT1、LAT2、y+LAT1等)结合,形成功能性氨基酸转运蛋白复合物。这些复合物在细胞摄取必需氨基酸(如亮氨酸、异亮氨酸等)中发挥关键作用,支持细胞的生长和增殖。此外,CD98在免疫细胞(如T细胞和巨噬细胞)中也具有重要功能,通过调节氨基酸代谢,影响免疫细胞的激活、分化和效应功能。在肿瘤细胞中,CD98的高表达与细胞的快速增殖和代谢重编程密切相关,使其成为肿瘤研究中的一个重要靶点。 重组生物素化CD98蛋白的优势 重组生物素化人CD98蛋白融合了His标签和Avi标签。His标签便于蛋白的纯化和检测,而Avi标签用于生物素的特异性结合。
重组食蟹猴 LAMP5 蛋白(His 标签)的深入研究有望为这些疾病的诊断和治疗提供新的靶点和思路。
重组食蟹猴 Siglec-10 蛋白(His 标签)是一种重要的免疫调节分子,属于唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素(Siglec)家族。它在免疫细胞的激活和调节中发挥着关键作用,是研究免疫生物学和炎症反应的重要工具。 Siglec-10 主要表达在髓系细胞(如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞)表面,通过识别和结合唾液酸化的糖链,调节免疫细胞的活性。这种识别能够传递抑制信号,从而抑制免疫细胞的过度激活,维持免疫系统的稳态。例如,在炎症反应中,Siglec-10 通过识别病原体表面的唾液酸化糖链,抑制免疫细胞的活化,防止过度的炎症反应。 重组技术的应用使得重组食蟹猴 Siglec-10 蛋白(His 标签)的生产成为可能。His 标签的添加不仅便于蛋白的纯化和检测,还为后续的功能研究提供了便利。通过金属离子亲和层析等技术,研究人员能够高效地从细胞培养上清中分离出高纯度的 Siglec-10 蛋白,从而深入探究其在免疫调节中的作用机制。 在疾病研究方面,Siglec-10 的异常表达与多种疾病相关。
在组织损伤和修复过程中,PDGF-AA 起着关键的调节作用。
InsB 9-23 是人胰岛素B链第9至23位氨基酸的片段,其序列是“Glu-Lys-Thr-Leu-Val-Cys-Glu-Pro-Leu-Asp-Tyr-Cys-Trp-Leu-Lys”。这一片段在自身免疫反应中具有重要意义,尤其是在1型糖尿病(T1DM)的发病机制中。 InsB 9-23与1型糖尿病 1型糖尿病是一种自身免疫性疾病,其特征是胰岛β细胞被自身免疫系统破坏,导致胰岛素分泌不足。InsB 9-23 是胰岛素自身免疫反应的关键表位之一,能够被宿主的免疫系统识别并引发自身免疫反应。研究表明,InsB 9-23能够激活自身反应性T细胞,这些T细胞攻击并破坏胰岛β细胞,最终导致胰岛素分泌功能的丧失。 免疫反应机制 InsB 9-23 的免疫原性主要与其在细胞表面的呈递有关。在1型糖尿病患者中,InsB 9-23 被胰岛β细胞加工并呈递给T细胞,激活自身反应性T细胞。这些T细胞随后释放细胞因子,导致胰岛β细胞的炎症和破坏。此外,InsB 9-23 还能够诱导自身抗体的产生,进一步加剧胰岛β细胞的损伤。 研究与应用前景 InsB 9-23 在1型糖尿病的研究中具有重要价值。
在生物医学研究中,IGF-I(胰岛素样生长因子 - I,小鼠)是一种极为重要的多肽类激素。
Tobacco Etch Virus (TEV) Protease是一种来源于烟草蚀刻病毒的丝氨酸蛋白酶,因其高度特异性和高效性,被广泛应用于生物技术领域,尤其是在重组蛋白的纯化和标签去除过程中。TEV Protease能够特异性地识别并切割含有特定序列的肽段,通常是一个七肽序列(ENLYFQG),从而将目标蛋白从融合标签上分离出来,获得高纯度的天然活性蛋白。 TEV Protease的功能与特性 TEV Protease的主要功能是特异性地切割融合蛋白中的标签。它能够识别并切割含有特定序列的肽段,这种特异性切割能力使得TEV Protease在去除融合标签时非常高效,几乎不会对目标蛋白造成损伤。TEV Protease的活性在温和的条件下即可实现,通常在4°C到30°C的温度范围内,pH值在7.0到8.0之间,这使得它在处理敏感蛋白时具有显著优势。 此外,TEV Protease的重组蛋白通常带有His标签,这种多组氨酸序列可以用于通过金属螯合层析法纯化重组蛋白。这种纯化方法简单、高效,能够获得高纯度的TEV Protease。
可直接用于 BLI、ELISA、类器官共培养及抗 PRLR 单抗筛选。
Recombinant Mouse DCIP-1(重组小鼠DCIP-1,也称CXCL3)是一种重要的CXC趋化因子,属于ELR+(Glu-Leu-Arg)CXC趋化因子亚家族。它在多种免疫细胞的趋化和炎症反应中发挥关键作用,是研究免疫调节和炎症机制的重要工具。 功能与作用 DCIP-1主要通过其受体CXCR2发挥作用,对中性粒细胞具有强烈的趋化活性。这种趋化活性使其在炎症部位的免疫细胞募集和激活中扮演重要角色。此外,DCIP-1还参与血管生成和肿瘤发展过程。在肿瘤微环境中,DCIP-1的高表达与多种癌症的发生和转移相关,如黑色素瘤、前列腺癌和肝细胞癌等。 研究应用 重组小鼠DCIP-1被广泛应用于研究炎症反应、肿瘤免疫以及细胞迁移机制。例如,通过体外细胞实验,研究人员可以利用DCIP-1研究其对中性粒细胞和内皮细胞的影响。此外,DCIP-1在动物模型中的应用有助于探索其在炎症和肿瘤发展中的具体作用。 生产与保存 重组小鼠DCIP-1通常通过大肠杆菌(E. coli)表达系统生产,纯度可达95%以上。
重组食蟹猴凝血因子XI蛋白(His Tag)作为一种关键的研究工具,正逐渐受到科研人员的广泛关注。
重组小鼠 LOXL2(赖氨酸氧化酶样 2)蛋白(His 标签)是一种重要的铜依赖性胺氧化酶,广泛应用于细胞外基质重塑、组织纤维化和肿瘤生物学的研究。LOXL2 在细胞外基质的交联和稳定化过程中发挥着关键作用,同时也与多种疾病的发生和发展密切相关。 LOXL2 的生物学功能 LOXL2 是赖氨酸氧化酶(LOX)家族的重要成员,主要负责催化胶原蛋白和弹性蛋白的交联反应,从而增强细胞外基质的稳定性和机械强度。通过氧化赖氨酸残基,LOXL2 促进胶原纤维的形成和成熟,这对于组织的结构和功能维持至关重要。 在生理过程中,LOXL2 在胚胎发育、组织修复和血管生成中发挥重要作用。然而,LOXL2 的异常表达与多种病理状态相关,尤其是在纤维化疾病和肿瘤中。例如,在肝纤维化、肺纤维化和肾纤维化等疾病中,LOXL2 的过度表达导致细胞外基质的过度交联和沉积,从而加剧组织损伤和功能障碍。此外,LOXL2 在肿瘤发生中也扮演重要角色,其高表达与肿瘤的侵袭性、转移能力和不良预后密切相关。
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